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斑疹傷寒立克次體IgG ELISA檢測試劑盒

斑疹傷寒立克次體IgG ELISA檢測試劑盒

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斑疹傷寒立克次體IgG ELISA檢測試劑盒

Typhus group IgG ELISA Kit

廣州健侖生物科技有限公司

主要用途:用于檢測人血清中的斑疹傷寒立克次體IgG抗體

產品規格:96T/盒

主要產品包括:包柔氏螺旋體菌、布魯氏菌、貝納特氏立克次體、土倫桿菌、鉤端螺旋體、新型立克次體、恙蟲病、立克次體、果氏巴貝西蟲、馬焦蟲、牛焦蟲、利什曼蟲、新包蟲、弓形蟲、貓流感病毒、貓冠狀病毒、貓皰疹病毒、犬瘟病毒、犬細小病毒等病原微生物的 IFA、MIF、ELISA試劑。

斑疹傷寒立克次體IgG ELISA檢測試劑盒

我司還提供其它進口或國產試劑盒:登革熱、瘧疾、西尼羅河、立克次體、無形體、蜱蟲、恙蟲、利什曼原蟲、RK39、漢坦病毒、深林腦炎流感、A鏈球菌、合胞病毒、腮病毒、乙腦、寨卡、黃熱病、基孔肯雅熱、克錐蟲病、違禁品濫用、肺炎球菌、軍團菌、化妝品檢測、食品安全檢測等試劑盒以及日本生研細菌分型診斷血清、德國SiFin診斷血清、丹麥SSI診斷血清等產品。

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【公司名稱】 廣州健侖生物科技有限公司
【】    楊永漢 
【】 
【騰訊 】 2042552662
【公司地址】 廣州清華科技園創新基地番禺石樓鎮創啟路63號二期2幢101-3室

【企業文化】

線蟲發育的某一時刻,稱為錨細胞的一種特殊細胞打破密集的片狀膜,將線蟲的子宮從外陰分離出來,開拓線蟲的抗原抗體道。錨細胞是看不見的,所以它們需要某種信號來告訴它們該打破哪里。2009年舍伍德等人曾發現,錨細胞需要通過細胞外的netrin信號來確定自己的侵襲方向。
發表于2014年8月25日的《Journal of Cell biology》雜志上的一項研究中,該研究團隊發現,netrin受體在細胞膜上來回抗原抗體,“搜尋”指引方向的netrin信號。
研究人員對線蟲錨細胞的侵襲過程進行了顯微延時成像。他們看到,當netrin生產被阻斷時,錨細胞上的netrin受體會間歇性的在細胞膜各處成簇、分散和重組。這樣的受體簇就位于肌動蛋白纖維旁邊,這種纖維可以幫助細胞改變形態,形成侵襲所需的突出結構。
有了這些受體組成的探測系統,錨細胞就不需要轉來轉去地找信號了。一旦受體定位了netrin信號,它們就會在離信號zui近的細胞膜區域中穩定下來。
數十年來,人們一直認為細胞定向系統是被動應答信號的。這項研究改寫了這個老觀點,研究人員指出,錨細胞并不是被動應答netrin信號的,它們一直在主動的尋找信號。
此前,人們曾在一些zui致命的癌癥中發現,netrin能促進癌細胞侵襲。研究人員指出,可以通過netrin探測系統,阻止癌細胞進入血液或淋巴系統,避免癌癥在機體中擴散。研究人員稱,下一步將篩選藥物,嘗試阻斷癌細胞侵襲的探測系統。
在神經系統布線過程中,netrin也起到了關鍵的作用,引導神經細胞生長并形成連接。中樞神經系統的再生能力很有限,不過netrin探測器也許可以幫助神經細胞再生,幫助人們治療帕金森癥和漸凍人癥,促進受損脊髓恢復康復。
就像一個吹煙圈形成的那樣,類似于一個微型的肌肉夾的“收縮環”是酵母細胞分裂為二。細胞的分裂使生命成為可能,但這個基本過程中的實際機制已被證明難以牽制。
耶魯大學和哥倫比亞大學的研究人員zui近在計算機上,通過積累足夠的信息來模擬收縮環的形成和收縮,揭示了這個奧秘。

At some point in the development of a nematode, a special cell called an anchor cell breaks a dense sheetlike membrane that separates the neuteri's uterus from the vulva and opens up the nematode's antigen-antibody tract. Anchor cells are invisible, so they need some sort of signal to l them where to break. In 2009, Sherwood et al. Found that the anchoring cells need to determine their direction of invasion by extracellular signals of netrin.
In a study published in the August 25, 2014 issue of the Journal of Cell biology, the team found that netrin receptors cross-hatch antigen antibodies on the cell membrane, "searching" for netrin signaling.
The researchers conducted microscopic time-lapse imaging of the invasion of nematode anchors. They observed that when netrin production was blocked, the netrin receptors on the anchors would cluster, disperse and recombine intermittently throughout the cell membrane. This receptor cluster is located next to the actin fibers, which help cells change their morphology and form prominent structures needed for invasion.
With these receptor-based detection systems, anchor cells do not need to turn around to find the signal. Once the receptor has localized the netrin signal, they stabilize in the cell membrane closest to the signal.
For decades, people have always believed that the cell-oriented system is a passive response signal. The study rephrasing this old view, the researchers pointed out that anchor cells are not passive response netrin signal, they have been actively looking for the signal.
Earlier, it was found in some of the most deadly cancer, netrin can promote cancer invasion. The researchers pointed out that netrin detection system, to prevent cancer cells into the blood or lymphatic system, to prevent the spread of cancer in the body. The researchers said the next step would be screening drugs to try to block detection of cancer cells.
Netrin also plays a key role in the wiring of the nervous system, guiding nerve cells to grow and form connections. The regenerative capacity of the central nervous system is limited, but the netrin detector may help regenerate nerve cells, help people treat Parkinson's disease and freeze-thaw disease, and promote the recovery of damaged spinal cord.
Like a puff of smoke, a "contraction ring" resembling a miniature muscle clip splits yeast cells into two. Cell division makes life possible, but the actual mechanisms in this basic process have proven difficult to pin down.
Researchers at Yale and Columbia recently revealed the mystery on a computer by accumulating enough information to simulate the formation and contraction of a constriction ring.

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